الإعلان على البوابة

الهيموجلوبين البشري. ملامح هيكل الهيموجلوبين. أشكال الهيموجلوبين خصائص الهيموجلوبين. مراحل تكوين الهيموجلوبين هيكل الجلوبين

يعتبر المحتوى الطبيعي للهيموجلوبين في دم الإنسان كما يلي: للرجال - 130-160 جم/لتر (الحد الأدنى - 120، الحد الأعلى - 180 جم/لتر)، للنساء - 120-150 جم/لتر؛ عند الأطفال، تعتمد مستويات الهيموجلوبين الطبيعية على العمر وتخضع لتقلبات كبيرة. وهكذا، عند الأطفال بعد 1-3 أيام من الولادة، يصل مستوى الهيموجلوبين الطبيعي إلى الحد الأقصى ويصل إلى 145-225 جم/لتر، وبحلول 3-6 أشهر ينخفض ​​إلى مستوى أدنى يبلغ 95-135 جم/لتر، ثم من 1 من سنة إلى 18 سنة يلاحظ زيادة تدريجية في المستوى الطبيعي للهيموجلوبين في الدم.

أثناء الحمل، يحدث احتباس السوائل وتراكمها في جسم المرأة، مما يسبب تخفيف الدم - التخفيف الفسيولوجي للدم. ونتيجة لذلك، ينخفض ​​مستوى الهيموجلوبين قليلاً (أثناء الحمل، يكون مستوى الهيموجلوبين الطبيعي 110-155 جم / لتر). بالإضافة إلى ذلك، بسبب نمو الطفل داخل الرحم، يتم استهلاك احتياطيات الحديد وحمض الفوليك بسرعة. إذا كانت المرأة تعاني من نقص هذه المواد قبل الحمل، فقد تنشأ مشاكل مرتبطة بانخفاض الهيموجلوبين في المراحل المبكرة من الحمل.

وتتمثل المهمة الرئيسية للهيموجلوبين في نقل الأكسجين. في البشر، في الشعيرات الدموية في الرئتين، في ظل ظروف الأكسجين الزائد، يتم دمج الأخير مع الهيموجلوبين. من خلال مجرى الدم، يتم توصيل خلايا الدم الحمراء التي تحتوي على جزيئات الهيموجلوبين مع الأكسجين المرتبط إلى الأعضاء والأنسجة التي يندر فيها الأكسجين؛ هنا يتم تحرير الأكسجين اللازم لحدوث العمليات المؤكسدة من الارتباط بالهيموجلوبين. بالإضافة إلى ذلك، الهيموجلوبين قادر على ربط كميات صغيرة من ثاني أكسيد الكربون (CO 2 ) في الأنسجة وإطلاقه في الرئتين.

علم وظائف الأعضاء

الهيموجلوبين هو أحد البروتينات الرئيسية التي تتغذى عليها بلازموديا الملاريا، وهي العوامل المسببة للملاريا، وفي المناطق التي تتوطنها الملاريا في العالم، تكون التشوهات الوراثية في بنية الهيموجلوبين شائعة جدًا، مما يجعل من الصعب على بلازموديا الملاريا أن تتغذى عليها هذا البروتين ويخترق كريات الدم الحمراء. على وجه الخصوص، تشمل هذه الطفرات ذات الأهمية التطورية والتكيفية وجود خلل في الهيموجلوبين، مما يؤدي إلى فقر الدم المنجلي. ومع ذلك، لسوء الحظ، فإن هذه الحالات الشاذة (وكذلك الحالات الشاذة في بنية الهيموجلوبين، والتي ليس لها أهمية تكيفية بشكل واضح) تكون مصحوبة بانتهاك وظيفة نقل الأكسجين للهيموجلوبين، وانخفاض في مقاومة خلايا الدم الحمراء للتدمير وفقر الدم وغيرها من العواقب السلبية. تسمى الشذوذات في بنية الهيموجلوبين اعتلالات الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين شديد السمية عندما تدخل كمية كبيرة منه إلى بلازما الدم من خلايا الدم الحمراء (والذي يحدث مع انحلال الدم الضخم داخل الأوعية الدموية، والصدمة النزفية، وفقر الدم الانحلالي، ونقل الدم غير المتوافق والحالات المرضية الأخرى). تتجلى سمية الهيموجلوبين الموجود خارج خلايا الدم الحمراء، في حالة حرة في بلازما الدم، من خلال نقص الأكسجة في الأنسجة - تدهور إمداد الأكسجين إلى الأنسجة، والحمل الزائد للجسم بمنتجات تدمير الهيموجلوبين - الحديد، البيليروبين، البورفيرينات مع تطور اليرقان أو البورفيريا الحادة، وانسداد الأنابيب الكلوية بجزيئات الهيموجلوبين الكبيرة مع تطور نخر الأنابيب الكلوية والفشل الكلوي الحاد.

الهيموجلوبين في أمراض الدم

يمكن أن يحدث نقص الهيموجلوبين، أولاً، بسبب انخفاض عدد جزيئات الهيموجلوبين نفسها (انظر فقر الدم)، وثانيًا، بسبب انخفاض قدرة كل جزيء على ربط الأكسجين عند نفس الضغط الجزئي للأكسجين.

وتتنوع الأسباب الأخرى لانخفاض الهيموجلوبين: فقدان الدم، ونقص التغذية، وأمراض نخاع العظم، والعلاج الكيميائي، والفشل الكلوي، والهيموجلوبين غير النمطي.

يرتبط زيادة محتوى الهيموجلوبين في الدم بزيادة في عدد أو حجم خلايا الدم الحمراء، وهو ما يُلاحظ أيضًا في كثرة الحمر الحقيقية. قد تكون هذه الزيادة ناجمة عن: أمراض القلب الخلقية، التليف الرئوي، الكثير من الإريثروبويتين.

أنظر أيضا

  • الهيموجلوبين C (شكل متحور)
  • الهيموجلوبين E (الجنين)
  • الهيموجلوبين  S (شكل متحول)
  • الهيموجلوبين  F (الجنين)

ملحوظات

الأدب

  • ماثيوز، سي كيه؛ كيه إي فان هولد وكي جي أهيرن (2000)، الكيمياء الحيوية (الطبعة الثالثة)، أديسون ويسلي لونجمان، ISBN 0-8053-3066-6.
  • ليفيت، إم آند سي تشوثيا ()، "الأنماط الهيكلية في البروتينات الكروية"، طبيعة . دوي10.1038/261552a0.
ب05ب
حلول ل
الكيمياء البيولوجية ليليفيتش فلاديمير فاليريانوفيتش

الهيموجلوبين البشري

الهيموجلوبين البشري

الهيموجلوبين هو بروتين معقد يحتوي على الحديد وينتمي إلى فئة بروتينات الهيموجلوبين. يؤدي وظيفتين مهمتين:

1. نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة الطرفية.

2. المشاركة في نقل ثاني أكسيد الكربون والبروتونات من الأنسجة الطرفية إلى الرئتين.

مشتقات الهيموجلوبين

يتفاعل جزيء الهيموجلوبين مع الروابط المختلفة لتكوين مشتقات الهيموجلوبين.

1. ديوكسي هيموغلوبين - HHb - غير مرتبط بالأكسجين ويحتوي على الهيم مع حديد الحديد Fe 2+.

2. أوكسي هيموغلوبين - HHbO 2 - هيموغلوبين مؤكسج بالكامل مرتبط بأربعة جزيئات أكسجين.

3. كاربهيموجلوبين - HHbCO 2 - الهيموجلوبين المرتبط بثاني أكسيد الكربون. يقوم بوظيفة إزالة ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين. المركب غير مستقر وينفصل بسهولة في الشعيرات الدموية الرئوية. تتم إزالة ما يصل إلى 10-15% من ثاني أكسيد الكربون بهذه الطريقة.

4. يتشكل كربوكسي هيموغلوبين - ННbСО - أثناء التسمم بأول أكسيد الكربون (II). إن ألفة الهيموجلوبين لثاني أكسيد الكربون أعلى بنحو 300 مرة من الأكسجين، ويفقد الهيموجلوبين قدرته على ربط الأكسجين ويحدث الموت بسبب الاختناق.

5. الميثيموغلوبين - MetHb - يتشكل تحت تأثير العوامل المؤكسدة (نتريت الصوديوم، النيتروبنزين). يحتوي على الحديد في الصورة الثلاثية Fe 3+ ويفقد قدرته على نقل الأكسجين. عادة، يتم تشكيل كمية صغيرة من الميثيموغلوبين - حوالي 0.5٪ يوميا.

متغيرات الهيموجلوبين في التولد

تتغير كمية وتكوين أجزاء الهيموجلوبين أثناء تكوين الجنين. جميع الهيموجلوبين عبارة عن رباعيات، مبنية من مجموعة مختلفة من الوحدات الفرعية (؟،؟،؟،؟) وتتشكل في الغالب في مراحل مختلفة من تطور جسم الإنسان - من الحالة الجنينية إلى حالة البلوغ. تتميز الأنواع الفسيولوجية التالية من الهيموجلوبين: الهيموجلوبين البدائي HbP، الهيموجلوبين الجنيني HbF (الجنين)، الهيموجلوبين البالغ HbA، HbA 2، HbA 3 (البالغ - البالغ).

يتم تصنيع الهيموجلوبين البدائي في كيس الصفار الجنيني بعد أسابيع قليلة من الإخصاب. يتكون من سلسلتين وسلسلتين (2، 2؟). بعد أسبوعين من تكوين كبد الجنين، يبدأ في تصنيع HbF، والذي يحل محل HbR بالكامل بعد ستة أشهر.

يتم تصنيع الهيموجلوبين الجنيني في الكبد ونخاع عظام الجنين قبل الولادة. يتكون من سلسلتين وسلسلتين (2، 2؟). ويتميز بتقارب أعلى للأكسجين ويضمن توصيل الأكسجين بشكل فعال إلى الجنين من الدورة الدموية للأم. HbF هو النوع الرئيسي من الهيموجلوبين الجنيني. يحتوي دم الوليد على ما يصل إلى 80٪ من HbF، ولكن بحلول نهاية السنة الأولى من العمر، يتم استبداله بالكامل تقريبًا بـ HbA. يوجد في دم شخص بالغ بكمية قليلة - تصل إلى 1.5٪ من إجمالي كمية الهيموجلوبين.

الهيموجلوبين أ هو الهيموجلوبين الرئيسي للشخص البالغ (96% من الإجمالي). يبدأ تصنيعه في خلايا نخاع العظم بالفعل في الشهر الثامن من نمو الجنين. يتكون HbA من سلسلتين وسلسلتين.

الهيموجلوبين الصغير:

1. نسبة HbA2 - 2؟ 2؟، في دم الشخص البالغ يوجد ما يقرب من 2.6% HbA2. لديه قابلية عالية للأكسجين.

2. نسبة HbA3 - 2؟ 2؟، ومع ذلك، هناك تغييرات في بنية السلاسل مقارنة بـ HbA. يظهر في الدم بكميات قليلة أثناء الشيخوخة.

اعتلالات الهيموجلوبين

تسمى جميع التشوهات الهيكلية للجزء البروتيني من الهيموجلوبين بالهيموجلوبين.

هناك:

1. اعتلالات الهيموجلوبين.

2. الثلاسيميا.

اعتلالات الهيموجلوبين هي تغيرات وراثية في بنية أي سلسلة من الهيموجلوبين الطبيعي بسبب طفرات نقطية في الجينات. من المعروف أن حوالي 300 نوع مختلف من HbA لها تغييرات طفيفة في البنية الأولية لسلسلة α أو β. بعضها ليس له أي تأثير تقريبًا على وظائف البروتين وصحة الإنسان، بينما يسبب البعض الآخر ضعفًا كبيرًا في وظيفة HbA وتطور أمراض متفاوتة الخطورة.

في الهيموجلوبين غير الطبيعي، قد تؤثر التغييرات على الأحماض الأمينية:

1. تقع على سطح البروتين.

2. المشاركة في تشكيل المركز النشط.

3. الأحماض الأمينية، التي يؤدي استبدالها إلى تعطيل التشكيل ثلاثي الأبعاد للجزيء؛

4. الأحماض الأمينية التي يؤدي استبدالها إلى تغيير البنية الرباعية للبروتين وخصائصه التنظيمية.

يختلف الهيموجلوبين غير الطبيعي عن HbA في البنية الأولية والشكل وحجم الشحنة. في الوقت نفسه، تتغير خصائص مثل تقارب الأكسجين، والذوبان، ومقاومة تمسخ الطبيعة، وما إلى ذلك.

أمثلة.

1. فقر الدم المنجلي. مرض وراثي يرتبط باستبدال حمض الجلوتاميك في الموضع السادس (من الطرف N) بفالين في سلاسل ألفا لجزيء الهيموجلوبين S. تنخفض قابلية ذوبان ديوكسي هيموجلوبين S بشكل كبير. تبدأ جزيئاتها في "الالتصاق ببعضها البعض"، وتشكل رواسب ليفية تشوه خلية الدم الحمراء، وتعطيها شكل المنجل (الهلال). تمر خلايا الدم الحمراء هذه بشكل سيئ عبر الشعيرات الدموية في الأنسجة، وتسد الأوعية الدموية وتسبب نقص الأكسجة المحلي. يتم تدميرها بسرعة ويحدث فقر الدم الانحلالي. غالبًا ما يموت الأطفال المتماثلون في الجين الطافر في سن مبكرة. هذا المرض شائع في بلدان أمريكا الجنوبية وأفريقيا وجنوب شرق آسيا.

2. الهيموجلوبين M - نتيجة لحدوث طفرة في الجين، يتم استبدال سلسلة α أو β من الهيستيدين (في الموضع السابع أو الثامن) بالتيروزين. ونتيجة لذلك، يتأكسد الحديد 2+ إلى الحديد 3+ ويتكون الميثيموغلوبين، وهو غير قادر على ربط الأكسجين. يتطور زرقة ونقص الأكسجة في الأنسجة.

الثلاسيميا

الثلاسيميا هي أمراض وراثية مرتبطة بخلل في تركيب السلاسل أو السلاسل.

يتطور مرض الثلاسيميا نتيجة انخفاض تخليق سلاسل بيتا. ويظهر بعد الولادة، ويظهر ما يصل إلى 15% من HbA2 و15-60% من HbF في الدم مع HbA. يتميز المرض بتضخم وتدمير نخاع العظم وتلف الكبد والطحال ويصاحبه فقر الدم الانحلالي.

يحدث مرض الثلاسيميا عندما يتعطل تركيب سلاسل بيتا. في حالة الغياب التام لسلاسل بيتا، يحدث موت الجنين داخل الرحم، حيث لا يتم تشكيل HbF، ولكن رباعيات؟ 4 لديهم قابلية عالية للأكسجين وغير قادرين على أداء وظيفة النقل، مما يؤدي إلى تطور نقص الأكسجة في الأنسجة والموت بعد الولادة بوقت قصير.

من كتاب علم الأحياء المذهل المؤلف دروزدوفا الأول ف

ما هي ظاهرة الإنسان؟ دعونا ننظر في كيفية تجسيد ملموس، في أعلى مرحلة، لبنية المعلومات المتعددة المستويات التي وصلت إليها جميع الكائنات الحية بعد ملايين السنين من التطور. سنتحدث عن عدم تناسق نصفي الكرة المخية للدماغ البشري، وكذلك

من كتاب علم الحياة الجديد مؤلف شيلدريك روبرت

11.4. السلوك البشري غالبًا ما تتصرف الحيوانات العليا بمرونة أكبر من الحيوانات الأدنى. إلا أن هذه المرونة تقتصر على المراحل الأولى من السلسلة السلوكية، وخاصة المرحلة الأولية التي تحددها الحاجة إلى الغذاء؛ مراحل لاحقة، وعلى وجه الخصوص الفعل

من كتاب مستقبلنا ما بعد الإنسان [عواقب ثورة التكنولوجيا الحيوية] مؤلف فوكوياما فرانسيس

7 حقوق الإنسان مصطلحات مثل "قدسية [الحقوق]" تذكرني بحقوق الحيوان. من أعطى الحق للكلب؟ إن كلمة "الحق" في حد ذاتها تصبح خطيرة للغاية. لدينا حقوق المرأة وحقوق الطفل. وهكذا إلى ما لا نهاية. ثم هناك حقوق السمندل وحقوق الضفدع. الموقف

من كتاب رحلة إلى الماضي مؤلف جولوسنيتسكي ليف بتروفيتش

التكنولوجيا الحيوية البشرية إن تنظيم التكنولوجيا الحيوية البشرية أقل تطوراً بكثير من التكنولوجيا الحيوية الزراعية، ويرجع ذلك أساسًا إلى أن التعديل الوراثي للبشر لم يظهر بعد، على عكس تعديل النباتات والحيوانات. جزئيا ل

من كتاب الجينوم البشري: موسوعة مكتوبة في أربعة أحرف مؤلف

تطور الإنسان تحتاج الحيوانات إلى فكين قويين وأسنان كبيرة لتتمكن من الإمساك بالفريسة بأفواهها، وسحق العظام، ومضغ الطعام القاسي، وكانت أسنان الإنسان البدائي تساعده الأيدي. كان يستخدم يديه في اصطياد الحيوانات، وسحق العظام لاستخراج نخاع العظام،

من كتاب الجينوم البشري [موسوعة مكتوبة في أربعة أحرف] مؤلف تارانتول فياتشيسلاف زلمانوفيتش

الملحق 3 الإعلان العالمي بشأن الجينوم البشري وحقوق الإنسان 3 ديسمبر/كانون الأول 1997 الإعلان العالمي بشأن الجينوم البشري وحقوق الإنسان المؤتمر العام، إذ يشير إلى أن ديباجة دستور اليونسكو تعلن "المبادئ الديمقراطية لاحترام الكرامة"

من كتاب علم الأحياء [كتاب مرجعي كامل للتحضير لامتحان الدولة الموحدة] مؤلف ليرنر جورجي إسحاقوفيتش

الملحق 3 - الإعلان العالمي بشأن الجينوم البشري وحقوق الإنسان 3 كانون الأول/ديسمبر 1997 الإعلان العالمي بشأن الجينوم البشري وحقوق الإنسان المؤتمر العام، الذي يشير إلى أن ديباجة دستور اليونسكو تعلن "المبادئ الديمقراطية لاحترام الكرامة"

من كتاب المعادن التي معك دائمًا مؤلف تيرليتسكي افيم دافيدوفيتش

من كتاب علم الأحياء. علم الأحياء العام. الصف 10. مستوى أساسي من مؤلف

من كتاب علم الأحياء. علم الأحياء العام. الصف 11. مستوى أساسي من مؤلف سيفوجلازوف فلاديسلاف إيفانوفيتش

الهيموجلوبين وشيرلوك هولمز تم اكتشاف الهيموجلوبين لأول مرة في عام 1839 من قبل الباحث الألماني ر. هيونفيلد في دم دودة الأرض العادية، وبعد 12 عامًا، اقترح عالم ألماني آخر أو.فونك طريقة للحصول على بلورات الهيموجلوبين المستقرة، أو كما أطلق عليها. ثم

من كتاب السلوك: نهج تطوري مؤلف كورشانوف نيكولاي أناتوليفيتش

ومرة أخرى الهيموجلوبين وشيرلوك هولمز نقول: الأكسجين عامل مؤكسد. لكن اتحاد الأكسجين والحديد الحديدي في الهيموجلوبين هو ببساطة استثناء لا يصدق. لا تحدث أي أكسدة هنا، لأن الحديد يحتفظ بتكافؤه. لا عجب أن عالم الفسيولوجي الإنجليزي

من كتاب الأنثروبولوجيا [البرنامج التعليمي] مؤلف خاسانوفا جاليا بولاتوفنا

الهيموجلوبين تحت الأشعة السينية يرتبط الحل النهائي لبنية جزيئات الهيموجلوبين والميوجلوبين بأسماء العلماء المشهورين ماكس بيروتز وجون كيندرو، اللذين بدأا عملهما في مختبر كافنديش الشهير في كامبريدج. الجامعة في إنجلترا. بالضبط

من كتاب المؤلف

الجدول 7. الجينات المشاركة في تكوين وعمل عدد من الخلايا والأنسجة والأعضاء البشرية (وفقًا لمشروع الجينوم البشري على

من كتاب المؤلف

19. التطور البشري تذكر، اذكر العوامل الرئيسية للتطور البشري. أي منها مشترك في تطور جميع الكائنات الحية؟تعتمد دراسة تطور الإنسان بشكل أساسي على دراسة البقايا الأحفورية لأسلاف الإنسان. في جدا

من كتاب المؤلف

3.5. علم الأخلاق البشرية تم تشكيل علم الأخلاق البشرية بما يتماشى مع أفكار علم الأخلاق العام. دعونا نلاحظ على الفور أن مفهوم السلوك الغريزي لم يلبي فهم المجتمع في النصف الأول من القرن العشرين. لم تكن الخلافات النظرية فقط هي التي أدت إلى المواجهة مع علم الأخلاق.

يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 مجموعات هيم متطابقة. الهيم عبارة عن بورفيرين يحتوي على أيون Fe 2+ ذو موقع مركزي. وهو مشتق من البورفين، وهو نظام مكثف من 4 بيرول متصلة بواسطة جسور الميثين (-CH =). اعتمادا على هيكل البدائل في البورفين، يتم تمييز عدة أنواع من الهيمات.

    الهيم التاسع هو النوع الأكثر شيوعًا من الهيم. مشتق البورفين فيه هو بروتوبرفيرين IX (1،3،5،8 - رباعي ميثيل -2،4 - ديفينيل - 6، 7 - بورفين حمض ديبروبيونيك) ؛

    الهيم أ (فورميل بورفيرين). يحتوي Heme a، بدلاً من مجموعة الميثيل، على بقايا فورميل في الموضع الثامن (-CHO) وبدلاً من مجموعة فينيل واحدة (في الموضع الثاني) تحتوي على سلسلة إيزوبرنويد. الهيم أ هو جزء من أوكسيديز السيتوكروم.

    heme c، حيث ترتبط بقايا السيستين بمجموعات الفينيل (-CH=CH 2) في الموضعين 2 و4. جزء من السيتوكروم C؛

    الهيم  هو ثنائي هيدروبورفيرين الحديد 4.

الهيم عبارة عن مجموعة صناعية ليس فقط من الهيموجلوبين ومشتقاته، ولكن أيضًا من الميوجلوبين، الكاتلاز، البيروكسيداز، السيتوكروم، وإنزيم التربتوفان بيرولاز، الذي يحفز أكسدة التروبتوفان إلى فورميل كينورينين.

رقم التنسيق لذرات الحديد هو 6. في الهيم، يرتبط الحديد بواسطة رابطتين تساهميتين مع ذرات النيتروجين في حلقتي البيرول ورابطتي التنسيق مع ذرات النيتروجين في حلقات البيرول المتبقية. يتم توزيع روابط التنسيق الخامسة والسادسة للحديد بشكل مختلف، اعتمادًا على جزيء البروتين الذي يحتوي على الهيم، اعتمادًا على وظائفه. على سبيل المثال، في السيتوكروم 5 و6، ترتبط روابط تنسيق الحديد ببقايا الهيستيدين والميثيونين. يعد ترتيب الهيم في السيتوكرومات ضروريًا لأداء وظيفتها المحددة - نقل الإلكترون في السلسلة التنفسية. التحولات الحديد 3+ + ه= الحديد 2+ ; Fe 2+ -е= Fe 3+ يخلق الفرصة لنقل الإلكترونات من السيتوكروم إلى آخر.

دعونا نلقي نظرة فاحصة على موقع الهيم في الهيموجلوبين (الميوجلوبين). يقع الهيم في الشق بين الحلزونات E وF؛ تتجه مجموعات البروبيونات القطبية الخاصة بها نحو سطح الكرة، والباقي يقع داخل الهيكل ومحاط ببقايا غير قطبية، باستثناء His F8 وHis F7. موضع التنسيق الخامس لذرة الحديد تشغله ذرة النيتروجين في الحلقة الحلقية غير المتجانسة من الهستيدين القريب له F8. يقع الهستيدين البعيد (His F7) على الجانب الآخر من حلقة الهيم، مقابل F8 تقريبًا، لكن موضع التنسيق السادس لذرة الحديد يظل شاغرًا. من رابطتي التنسيق غير المستخدمة، يذهب أحدهما للتواصل مع البروتين، والثاني يذهب للتواصل مع الروابط المختلفة (الفسيولوجية - الأكسجين والماء والأجنبي - ثاني أكسيد الكربون، والسيانيد، وما إلى ذلك).

مشتقات الهيموجلوبين

يتفاعل الهيموجلوبين مع الروابط المختلفة، والرابطة التنسيقية السادسة للحديد في الهيم مخصصة لهذا الغرض. مشتقات الهيموجلوبين تشمل:

    أوكسي هيموجلوبين HbO 2 – مركب من الأكسجين الجزيئي مع الهيموجلوبين. للتأكيد على حقيقة أن تكافؤ الحديد لا يتغير أثناء هذا الارتباط، يسمى التفاعل بالأكسجين بدلاً من الأكسدة؛ وتسمى العملية العكسية إزالة الأكسجين. عندما يريدون أن يلاحظوا على وجه التحديد أن الهيموجلوبين لا يرتبط بالأكسجين، فإنه يسمى ديوكسي هيموجلوبين؛

    كربوكسي هيموجلوبين HbCO. كما يظل تكافؤ الحديد نتيجة إضافة أول أكسيد الكربون (أول أكسيد الكربون - CO) II. يرتبط ثاني أكسيد الكربون بالهيم بشكل أقوى بمائتي مرة تقريبًا من رابطة الهيم-O2. يرتبط جزء صغير من جزيئات الهيموجلوبين (1%) بثاني أكسيد الكربون في الظروف العادية. بالنسبة للمدخنين تصل هذه القيمة بحلول المساء إلى 20٪. في حالة التسمم بأول أكسيد الكربون، تحدث الوفاة بسبب الاختناق وعدم وصول الأكسجين الكافي إلى الأنسجة.

    الميثيموجلوبين (HbOH). لا يربط الأكسجين الجزيئي. ذرة الحديد الموجودة في جزيئها تكون في حالة الأكسدة 3+. يتكون الميثيموجلوبين عندما يتعرض الهيموجلوبين للعوامل المؤكسدة (أكاسيد النيتروجين، أزرق الميثيلين، الكلورات). يوجد الميثيموجلوبين في دم الإنسان بكميات صغيرة، ولكن في بعض الأمراض (على سبيل المثال، ضعف تخليق GL-6-phosphateDH)، أو في حالة التسمم بالعوامل المؤكسدة، يزداد محتواه، مما قد يسبب الوفاة، حيث أن الميثيموجلوبين موجود في الدم. غير قادر على نقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة.

    السيانميثيموجلوبين (HbСN) – الميثيموجلوبين له أيضًا تأثير إيجابي. فهو يربط CN - لتكوين السيانميثيموجلوبين وينقذ الجسم من التأثيرات القاتلة للسيانيد. ولذلك، يتم استخدام صانعي الميثيموغلوبين (نفس نتريت الصوديوم) لعلاج التسمم بالسيانيد؛

    يتكون الكارهيموجلوبين عندما يرتبط الهيموجلوبين بثاني أكسيد الكربون. ومع ذلك، فإن ثاني أكسيد الكربون لا يرتبط بالهيم، بل بمجموعات NH 2 من الجلوبين:

HbNH 2 + CO 2 = HbNHCOO - + H +

علاوة على ذلك، يرتبط الديوكسيهيموجلوبين بثاني أكسيد الكربون أكثر من الأوكسيهيموجلوبين. يتم استخدام تكوين الكارهيموجلوبين لإزالة ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين. تتم إزالة 10-15% من ثاني أكسيد الكربون بهذه الطريقة.

السؤال 7. آلية تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين

بسبب رابطة التنسيق السادسة، يرتبط جزيء الأكسجين بذرة الحديد لتكوين أوكسي هيموجلوبين. تقع حلقات بيرول الهيم في نفس المستوى، بينما تبرز ذرة الحديد إلى حد ما من هذا المستوى. إضافة الأكسجين "تقوي" جزيء الهيم: يتحرك الحديد إلى مستوى حلقات البيرول بمقدار 0.06 نانومتر، حيث يتناقص قطر كرة التنسيق لذرة الحديد. يرتبط الهيموجلوبين بأربعة جزيئات أكسجين (جزيء واحد لكل هيم في كل وحدة فرعية). ويرافق الأوكسجين تغييرات توافقية كبيرة في الهيموجلوبين. بالانتقال إلى مستوى حلقات البيرول، يقوم Fe، المتصل في موضع التنسيق الخامس ببقايا HisF8، "بسحب" سلسلة الببتيد نحو نفسه. هناك تغيير في شكل هذه السلسلة وسلاسل البوليببتيد الأخرى المرتبطة بها، حيث يرتبط البروتومر الواحد بالعديد من الروابط مع البروتومرات الأخرى. وتسمى هذه الظاهرة تعاونية التغيرات في تشكيل البروتومرات. التغييرات التوافقية هي أن الارتباط الأولي لـ O 2 بوحدة فرعية واحدة يؤدي إلى تسريع ربط جزيئات الأكسجين بالوحدات الفرعية المتبقية. تُعرف هذه الظاهرة بالتأثير التعاوني الإيجابي المتجانس (التأثير المتجانس لأن الأكسجين فقط هو المعني). وهذا ما يحدد الطبيعة السينيه لمنحنى تشبع الهيموجلوبين بالأكسجين. يرتبط جزيء الأكسجين الرابع بالهيموجلوبين بسهولة أكبر 300 مرة من الجزيء الأول. للحصول على فكرة أوضح عن هذه الآلية، يُنصح بالنظر في بنية الهيموجلوبين في شكل ثنائيات متغايرة مكونة من  و  - وحدات فرعية:  1  1 و  2  2. يؤدي التحول الطفيف لذرة الحديد إلى حقيقة أن زوجًا واحدًا من الوحدات الفرعية /  يدور بالنسبة إلى الزوج /  الآخر. في هذه الحالة، يتم تدمير الروابط غير التساهمية بين الوحدات الفرعية الناتجة عن التفاعلات الكهروستاتيكية. يتم استبدال مجموعة واحدة من الروابط بين الثنائيات بأخرى، ويحدث دورانها النسبي.

يوصف الهيكل الرباعي للهيموجلوبين المؤكسج جزئيًا بأنه حالة T (من التوتر الإنجليزي المشدود)، ويتوافق الهيموجلوبين المؤكسج بالكامل (HbO 2) مع حالة R (استرخاء - استرخاء). تتميز الحالة بانجذاب أقل للأكسجين؛ ويزداد احتمال الانتقال من الشكل T إلى الشكل R مع أكسجة كل مجموعة من المجموعات الدموية الأربع بشكل تسلسلي. يتم تدمير الجسور الملحية (الروابط غير التساهمية) عند إضافة الأكسجين، مما يزيد من احتمالية التحول من الشكل T إلى الشكل R (حالة الألفة العالية).

الهيموجلوبين- جزيء يتكون من بروتين الجلوبين (سلاسل 2a و2β) وأربع مجموعات صبغية (الهيم)، قادرة على ربط الأكسجين الجزيئي بشكل عكسي. تحتوي خلية الدم الحمراء الواحدة في المتوسط ​​على 400 مليون جزيء هيموجلوبين. يسمى الهيموجلوبين المرتبط بالأكسجين أوكسي هيلوجلوبين(يعطي الدم اللون القرمزي المشرق). وتسمى عملية ارتباطه بالأكسجين الأوكسجين، وعودته إلى الأوكي والهيموجلوبين - إزالة الأكسجين.يسمى الهيموجلوبين غير المرتبط بالأكسجين ديوكسي هيلوجلوبين.الهيموجلوبين قادر على الارتباط بثاني أكسيد الكربون (كاربامينهيموجلوبين) وأول أكسيد الكربون (كربوكسي هيموجلوبين). بالإضافة إلى ذلك، فإن تفاعل NO مع هذا البروتين يشكل أشكال NO مختلفة: ميثيموجلوبين، نيتروسيليهيموجلوبين(HbFe 2+ NO) و س- النتروسوهيموجلوبين(SNO-Hb)، والتي تلعب دور نوع من المنظم الخيفي للنشاط الوظيفي للهيموجلوبين.

قواعد ووظائف الهيموجلوبين

كمية الهيموجلوبين لدى الرجال هي 130-160 جم ​​/ لتر، لدى النساء - 120-140 جم / لتر. نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون هو وظيفة الهيموجلوبين. الهيموجلوبين هو مركب كيميائي معقد يتكون من بروتين الجلوبين وأربعة جزيئات الهيم.

أرز. مستويات الهيموجلوبين الطبيعية لدى الرجال والنساء

ترجع الوظائف الرئيسية إلى وجود بروتين كروموبروتين خاص - الهيموجلوبين في تركيبتها. يبلغ الوزن الجزيئي للهيموجلوبين البشري 68800، والهيموجلوبين هو إنزيم تنفسي يوجد في خلايا الدم الحمراء وليس في البلازما لأنه:

  • يوفر انخفاضًا في لزوجة الدم (إن إذابة نفس كمية الهيموجلوبين في البلازما من شأنه أن يزيد من لزوجة الدم عدة مرات ويعيق عمل القلب والدورة الدموية) ؛
  • يقلل من الضغط الجرمي في البلازما، ويمنع جفاف الأنسجة.
  • يمنع الجسم من فقدان الهيموجلوبين بسبب ترشيحه في كبيبات الكلى وإفرازه في البول.

الغرض الرئيسي من الهيموجلوبين- نقل الأكسجين وثاني أكسيد الكربون. بالإضافة إلى ذلك، يتمتع الهيموجلوبين بخصائص عازلة، فضلاً عن قدرته على ربط المواد السامة.

أرز. تفاعل الهيموجلوبين مع الأكسجين. ك هو ثابت معدل التفاعل

يتكون الهيموجلوبين من جزء بروتيني (الجلوبين) وجزء حديدي غير بروتيني (الهيم).. هناك أربعة جزيئات هيم لكل جزيء جلوبين. الحديد، وهو جزء من الهيم، قادر على ربط وإطلاق الأكسجين. في هذه الحالة، لا يتغير تكافؤ الحديد، أي. يبقى ثنائي التكافؤ. الحديد جزء من جميع إنزيمات الجهاز التنفسي.

يبلغ محتوى الهيموجلوبين في دم الشخص السليم 120-165 جم/لتر (120-150 جم/لتر للنساء، 130-160 جم/لتر للرجال).

عادة، يتم احتواء الهيموجلوبين في شكل ثلاثة مركبات فسيولوجية: مخفضة، أوكسيهيموجلوبين وكاربوكسي هيموجلوبين. ويتحول الهيموجلوبين الذي أضاف الأكسجين إلى أوكسي هيموجلوبين -НbО2،. هذا مركب قرمزي لامع يحدد لون الدم الشرياني. جرام واحد من الهيموجلوبين قادر على ربط 1.34 مل من الأكسجين.

يسمى الأوكسيهيموجلوبين الذي تخلى عن الأكسجين بالهيموجلوبين المخفض (Hb). تم العثور عليه في الدم الوريدي، وهو ذو لون الكرز الداكن. بالإضافة إلى ذلك، يحتوي الدم الوريدي على مركب الهيموجلوبين مع ثاني أكسيد الكربون - الكربوهيموجلوبين(HbCO2) الذي ينقل ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين.

الهيموجلوبين لديه القدرة على تكوين مركبات مرضية. واحد منهم هو كربوكسي هيموجلوبين -اتصال الهيموجلوبين بأول أكسيد الكربون (HbCO). إن ألفة هيموجلوبين الحديد لأول أكسيد الكربون تفوق ألفة الأكسجين، لذا فإن وجود أول أكسيد الكربون حتى 0.1% في الهواء يؤدي إلى تحويل 80% من الهيموجلوبين إلى كربوكسي هيموجلوبين، وهو غير قادر على ربط الأكسجين، وهو ما يهدد الحياة. التسمم الخفيف بأول أكسيد الكربون هو عملية قابلة للعكس. عندما تتنفس الهواء النقي، يتم إطلاق أول أكسيد الكربون. يؤدي استنشاق الأكسجين النقي إلى زيادة معدل تحلل HbCO بمقدار 20 مرة.

طاولة. خصائص الهيموجلوبين

الميثيموجلوبين(MetHb) هو أيضًا مركب مرضي، وهو الهيموجلوبين المؤكسد، والذي، تحت تأثير عوامل مؤكسدة قوية (فيراسيانيد، برمنجنات البوتاسيوم، بيروكسيد الهيدروجين، الأنيلين، إلخ)، يتحول حديد الهيم من ثنائي التكافؤ إلى ثلاثي التكافؤ. عندما تتراكم كمية كبيرة من الميثيموغلوبين في الدم، يتعطل نقل الأكسجين عبر الأنسجة ويمكن أن يحدث الموت.

تحتوي عضلة القلب على الهيموجلوبين العضلي المسمى الميوجلوبين.الجزء غير البروتيني منه يشبه هيموجلوبين الدم، والجزء البروتيني - الجلوبين - له وزن جزيئي أقل. يربط الميوجلوبين البشري 14٪ من إجمالي كمية الأكسجين في الجسم. تلعب هذه الخاصية دورًا مهمًا في إمداد العضلات العاملة. عندما تنقبض العضلات، تنضغط الشعيرات الدموية ويقل تدفق الدم أو يتوقف. ومع ذلك، بسبب وجود الأكسجين المرتبط بالميوجلوبين، يتم الحفاظ على إمداد الأكسجين إلى ألياف العضلات لبعض الوقت.

التذكرة 92

تشمل مجموعة بروتينات الهيموجلوبين الهيموجلوبين ومشتقاته والميوجلوبين والإنزيمات - نظام السيتوكروم والكاتلاز والبيروكسيديز.

تحتوي جميع البروتينات الكروموبروتينية على بروتينات ذات تركيب وبنية مختلفة. المكون غير البروتيني مشابه من الناحية الهيكلية.

هيكل الهيموجلوبين.

في جزيء الهيموجلوبين، يتم تمثيل مكون البروتين بواسطة بروتين الجلوبين، والمكون غير البروتيني هو الهيم.

يتكون الجلوبين من 4 وحدات فرعية 2 و2. تحتوي كل سلسلة على 141 بقايا حمض أميني، و-146.

يوجد داخل كل وحدة فرعية "جيب" كاره للماء يوجد فيه الهيم.

الهيم هو جزيء مسطح يحتوي على 4 حلقات بيرول وذرة حديد متصلة بها:

يرتبط الهيم بجزء البروتين (الجلوبين) عن طريق روابط كارهة للماء بين حلقات البيرول وجذور الأحماض الأمينية الكارهة للماء. يوجد رابطة تنسيقية بين ذرة الحديد وحلقة الإيميدازول لأحد بقايا الهستيدين في الجلوبين. بسبب رابطة تنسيق أخرى، يمكن لجزيء الأكسجين أن يرتبط بذرة الحديد لتكوين أوكسي هيموجلوبين.

تقع حلقات بيرول الهيم في نفس المستوى، وتبرز ذرة الحديد من هذا المستوى. تؤدي إضافة الأكسجين إلى "تقوية" جزيء الهيم: يتحرك الحديد إلى مستوى حلقات البيرول وهذا يسبب تغييراً في تكوين البروتين. يحتوي جزيء الهيموجلوبين على 4 بروتومرات، يحتوي كل منها على الهيم ويمكنه إضافة الأكسجين. تؤدي إضافة جزيء الأكسجين الأول إلى تغيير شكل البروتومر. يؤدي تغيير شكل بروتومر واحد إلى تغيير شكل البروتومرات المتبقية. إن التغيير في شكل البروتومرات يسهل ربط جزيئات الأكسجين المتبقية. وتسمى هذه الظاهرة العمل التعاوني. ألفة الهيموجلوبين للجزيء الرابع O 2 حوالي 300 مرة أكثر من الأول.

وظيفة الهيموجلوبين.

يتكون من ربط ونقل الأكسجين من الرئتين إلى الأنسجة. ويسمى الهيموجلوبين المرتبط بالأكسجين بأوكسيهيموجلوبين.

مشتقات الهيموجلوبين.

يمتلك جزيء الهيموجلوبين ألفة عالية لأول أكسيد الكربون (ثانيا ) شركة. هذا هو كربوكسي هيموجلوبين. إن ألفة ثاني أكسيد الكربون للهيموجلوبين أعلى بحوالي 300 مرة من الأكسجين. يشير هذا إلى ارتفاع سمية أول أكسيد الكربون، لذلك في حالة التسمم بأول أكسيد الكربون، من الضروري إخراج الضحية في الهواء لزيادة إمدادات الأكسجين.

الهيموجلوبين يربط أيضًا ثاني أكسيد الكربون 2 مع تكوين الكارهيموجلوبين.

أنواع الهيموجلوبين.

هناك الهيموجلوبين الفسيولوجي وغير الطبيعي.

يتم تشكيل الهيموجلوبين الفسيولوجي في مراحل مختلفة من التطور الطبيعي للجسم، والشاذ هو نتيجة لانتهاكات تسلسل الأحماض الأمينية في الجلوبين.

الأنواع الفسيولوجية للهيموجلوبين.

  1. HbP البدائي (يشمل الهيموجلوبين المسمى جوفر 1 وجوفر 2)
  2. الهيموجلوبين الجنيني HbF (الهيموجلوبين الجنيني).
  3. الهيموجلوبين عند البالغين:خضاب الدم أ 1، خضاب الدم أ 2، خضاب الدم أ 3.

خضاب الدم يظهر P في المراحل المبكرة من التطور الجنيني. يتم استبدال الهيموجلوبين البدائي ب HbF . في المراحل اللاحقة من نمو الجنين، تظهر الهيموجلوبين البالغخضاب الدم أ 1، خضاب الدم أ 2.

في دم الشخص البالغ حوالي 95-96% Hb A 1، 2-3% Hb A 3، 0.1-0.2% HbF.

الهيموجلوبين أ1 تحتوي على 2 وسلاسل. الهيموجلوبين أ 2 على 2 و- سلاسل. الهيموجلوبين F على 2 و- سلاسل. يحتوي الهيموجلوبين جوفر 1 على 4 سلاسل، جوفر 2 2 وسلسلتين عند نضج الثمرة، يتم استبدال السلاسل - بسلاسل -.

أنواع غير طبيعية من الهيموجلوبين

تم اكتشاف حوالي 150 نوعًا من الهيموجلوبين الطافر في دم الإنسان. يختلف الهيموجلوبين غير الطبيعي في الشكل والتركيب الكيميائي وحجم الشحنة. تم عزل الهيموجلوبين غير الطبيعي باستخدام طرق الفصل الكهربائي والكروماتوغرافيا. التغيرات الموروثة هي نتيجة طفرة في ثلاثة توائم واحدة، مما يؤدي إلى استبدال حمض أميني بآخر (بخصائص مختلفة تمامًا؛ على سبيل المثال، فقر الدم المنجلي؛ يتم استبدال glu بـ val).

أمراض استقلاب الهيموجلوبين.

تسمى أمراض الهيموجلوبين (هناك حوالي 200 منها) بالهيموجلوبين.

تنقسم الهيموجلوبينات إلى:

  1. تعتمد اعتلالات الهيموجلوبين على التغيرات الوراثية في بنية أي سلسلة من الهيموجلوبين الطبيعي ("الأمراض الجزيئية").
  2. الثلاسيميا هو اضطراب في تركيب أي سلسلة من الهيموجلوبين.
  3. فقر الدم بسبب نقص الحديد.

المثال الكلاسيكي لاعتلال الهيموغلوبين الوراثي هو فقر الدم المنجلي. يتم استبدال الغراء الموجود في الموضع السادس في السلسلة بعمود. تأخذ خلايا الدم الحمراء في ظروف انخفاض الضغط الجزئي للأكسجين شكل المنجل. يتحول هذا الهيموجلوبين بعد إطلاق الأكسجين إلى شكل ضعيف الذوبان ويبدأ بالترسيب على شكل بلورات مغزلية الشكل تشوه الخلية وتسبب انحلال الدم على نطاق واسع.

الثلاسيميا هو اضطراب وراثي في ​​تركيب إحدى سلاسل الهيموجلوبين الطبيعية. تثبيط تخليق السلاسل يسبب تطور الثلاسيميا، تثبيط تخليق السلاسل يسبب الثلاسيميا. مع -الثلاسيميا تظهر بنسبة تصل إلى 15%نسبة الهيموجلوبين أ 2 يرتفع محتوى الهيموجلوبين الجنيني إلى 15-60٪. يتميز المرض بتضخم وتدمير نخاع العظم، وتلف الكبد، وتشوه الجمجمة، وفقر الدم الانحلالي الشديد. خلايا الدم الحمراء لها شكل مستهدف. آلية تغيير شكل خلايا الدم الحمراء غير واضحة. يرجع الاسم إلى حقيقة أنه يحدث بين الأشخاص الذين يعيشون على ساحل البحر الأبيض المتوسط.

البورفيريا.

البورفيريات هي مجموعة من الأمراض ذات الاستعداد الوراثي والتي تنشأ نتيجة عرقلة المراحل الأولية لتخليق الهيم ويصاحبها زيادة في محتوى البورفيرينات في الجسم.

جلايسين سوسينيل-CoA

حمض أمينوليفولينيك

بورفوبيلينوجين

يوروبورفيرينوجين

الكوبروبورفيرينوجين

بروتوبرفيرين التاسع

فيروشيلاتاز

الهيم

كتلة 1 البورفيريا الحادة المتقطعة. - يتراكم AMK والبورفوبيلينوجين

الكتلة 2 تؤدي إلى تراكم جميع المنتجات السابقة. الآلية الجزيئية غير معروفة.

ترتبط البروتوبرفيريا المكونة للكريات الحمر Bolk 3 بغياب إنزيم الفيروكيلاتاز، الذي يرتبط بجزيء البروتوبرفيرينالتاسع الحديد 2+ .

انهيار الهيم

يتحلل حوالي 9 جرام من بروتينات الدم في الجسم يوميًا. يبلغ عمر خلايا الدم الحمراء 120 يومًا، ويتم تدميرها في مجرى الدم أو في الطحال. يرتبط الهيموجلوبين بالهابتوغلوبين ويدخل إلى خلايا الجهاز الشبكي البطاني للطحال على شكل مركب هابتوغلوبين-هيموجلوبين. يتفكك مركب الهابتوجلوبين-الهيموجلوبين ويمر الهابتوجلوبين إلى الدم، ويتأكسد الهيموجلوبين إلى ميتهيموجلوبين (الحديد 3+).

في RES الطحال، يتم تحويل الهيموغلوبين إلى فيردوغلوبين تحت تأثير الهيم أوكسجيناز. يخسر فيردوغلوبينالحديد ، والتي ترتبط بالترانسفيرين ويتم توصيلها عن طريق الدم إلى نخاع العظم. يتخلى فيردوغلوبين عن بروتين الجلوبين ويتحول إلى بيليفيردين. عندما يتم تقليل البيليفيردين بواسطة NADP H 2 يتكون البيليروبين.

البيليروبين مركب ضعيف الذوبان ويرتبط بالزلال في الدم. يتم نقل البيليروبين في الدم إلى خلايا الكبد على شكل مركب الألبومين البيليروبين. في الكبد، يتحد البيليروبين مع حمض الجلوكورونيك ليشكل أحادي (20%) وديلوكورونيدات (80%)، وهما قابلان للذوبان بدرجة عالية في الماء. يُسمى هذا النوع من البيليروبين البيليروبين المترافق (المرتبط بحمض الغلوكورونيك)، ويُسمى أيضًا البيليروبين المباشر، لأنه. يمكن اكتشافه مباشرة باستخدام كاشف إيرليك.

ينتشر البيليروبين جلوكورونيدات في الشعيرات الدموية بكميات صغيرة. هناك نوعان من البيليروبين في بلازما الدم: غير مقترن (غير مباشر، حر) ومقترن (مباشر، مرتبط) بنسبة 25% من إجمالي البيليروبين. يدخل جلوكورونيدات البيليروبين إلى الأمعاء مع الصفراء، حيث ينفصل عنها حمض الجلوكورونيك ويتشكل البيليروبين غير المقترن مرة أخرى. في الأمعاء الدقيقة، يمكن امتصاص جزء صغير من البيليروبين وإعادته إلى الكبد عبر الوريد البابي. يتعرض البيليروبين المتبقي للبكتيريا المعوية وفي الأمعاء الدقيقة يتحول البيليروبين إلى يوروبيلينوجين. يتم امتصاص اليوروبيلينوجين في الأمعاء الدقيقة ويدخل إلى الكبد عبر الوريد البابي، حيث يتم تدمير اليوروبيلينوجين إلى أحادي ثنائي بيرول.

يدخل اليوروبيلينوجين غير المدمر مرة أخرى إلى الأمعاء مع الصفراء ويتم تحويله إلى ستيركوبيلينوجين (عديم اللون). يتأكسد ستيركوبيلينوجين إلى ستيركوبيلين ويخرج في البراز. تدخل كمية صغيرة من ستيركوبيلين إلى الكلى، ثم تتأكسد إلى ستيركوبيلين وتطرح في البول.

عادة، يكون محتوى البيليروبين الكلي في مصل الدم 8-20 ميكرومول/لتر.